Une chaîne peptidique se forme par élimination d'une molécule d'eau entre les fonctions amines et acides carboxyliques des acides aminés. La chimie des peptides offre toute une panoplie d'agents d'activation utilisés pour condenser les acides aminés dans les solvants organiques. Dans l'eau, le nombre des agents de condensation est beaucoup plus limité, surtout lorsque l'on ne retient que les agents ayant pu être présents sur la Terre primitive. Des chercheurs japonais ont fait passer en circuit fermé une solution de glycine et de chlorure de cuivre d'une chambre de réaction portée à 220 0C et 200 bars à une chambre maintenue à O 0C et 200 bars pour mimer les conditions de trempe thermique qui règnent à proximité des sources chaudes sous-marines. Ils ont pu ainsi polymériser la glycine jusqu'au stade de l'hexamère. À 220 0C, en absence de trempe thermique, on observe que la décomposition chimique de l'acide aminé. Le chimiste américain James Ferris a obtenu de longues chaînes peptidiques de 55 acides aminés en présence d'illite, une argile particulière.

Dans notre équipe à Orléans, nous avons montré que l'eau, par ses propriétés chimiques, oriente la réaction de polymérisation et permet la sélection des acides aminés protéiques. Dans les protéines, la chaîne peptidique adopte essentiellement deux géométries rigides, l'hélice a et le feuillet 3. L'hélice a est à enroulement droit et elle est stabilisée par des liaisons hydrogène qui s'établissent à l'intérieur d'une même chaîne. Les feuillets f3 résultent de l'association de plusieurs chaînes reliées par des liaisons hydrogène. Les hélices c~ sont faciles à obtenir: il suffit de prendre un acide aminé hydrophile (soluble dans l'eau car il porte une fonction ionisable sur la chaîne latérale) et un acide aminé hydrophobe (très peu soluble dans l'eau) et de les polymériser sans se préoccuper de l'ordre d'enchaînement. Lorsque les chaînes sont suffisamment longues, une vingtaine d'acides aminés environ, elles adoptent dans l'eau la conformation en hélice a. Par contre, les polypeptides construits sur une alternance stricte d'acides aminés hydrophiles et hydrophobes adoptent tous une structure à feuillet 3 dans l'eau par agrégation des groupes hydrophobes. Lorsque l'on ajoute de l'alcool à l'eau, la force des interactions hydrophobes qui génèrent les feuillets f3 s'atténue et le polypeptide adopte alors une conformation hélicoïdale cx. C'est donc l'eau qui, par ses propriétés physiques spécifiques, permet la structuration en feuillets f3. Les polypeptides à séquence alternée, capables de ce fait de prendre la géométrie 3, présentent une bonne stabilité chimique. Dans les mêmes conditions expérimentales, les chaînes renfermant les mêmes acides aminés liés dans le désordre sont dégradées beaucoup plus facilement. La dégradation est donc sélective. Elle a peut-être permis la sélection de séquences alternées, plus résistantes, contribuant ainsi à restreindre la complexité chimique au cours de l'évolution. La formation de feuillets f3 requiert l'utilisation d'acides aminés de même configuration, tous L ou tous D. Lorsque les séquences alternées renferment à la fois des énantiomères L et D distribués au hasard le long des chaînes, seuls les segments contenant au moins six acides aminés L (ou D) consécutifs s'agrègent en îlots f3, optiquement purs. De nombreux peptides courts et certains polypeptides simples manifestent une activité catalytique, c'est-à-dire qu'ils sont capables d'accélé
rer certaines réactions chimiques. Par exemple, nous avons montré que les peptides basiques courts ne renfermant que deux acides aminés différents coupent les acides ribonucléiques.

Dans les années quatre-vingt, le biologiste américain Thomas Cech découvrit que certains ARN étaient capables non seulement de véhiculer l'information mais aussi d'exercer une activité catalytique à l'instar des enzymes protéiques. Très vite se développa l'idée d'un monde d'ARN berceau de la vie sur Terre. Le monde de l'ARLN a constitué vraisemblablement un épisode dans l'histoire de la vie. Des travaux remarquables menés par les équipes des biologistes américains Gerald Joyce et Jack Szostak montrent que l'évolution dirigée in vitro d'un ribozyme permet d'isolerdes ribozymes mimant, ou presque, les enzymes protéiques. La démonstration récente que l'étape clé de la formation de la liaison peptidique au cours de la biosynthèse des protéines est réalisée par catalyse de 1'ARN sans intervention quelconque d'un acide aminé confirme l'existence probable d'un monde d'ARN ancestral. Reste maintenant àexpliquer la formation prébiotique de 1' ARN. Il est raisonnable de penser que l'émergence du monde de l'ARN a été préparée par des systèmes catalytiques qui restent à découvrir.

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